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	Abb. 9.1	Der Test von Evolutionshypothesen beinhaltet nicht nur Detailinformationen über molekulare Grundlagen der benötigten Mutationen und ihre Wirkungen, sondern auch über die Populationsbiologie der Träger der neuen Merkmale. Nur alle Daten zusammen erlauben die Beurteilung, ob ein bestimmter, angenommener Evolutionsverlauf realistisch sein könnte. Evolutionshypothesen in der notwendigen Präzision zu formulieren ist nicht einfach.
	Abb. 9.2	Introns und Exons in eukaryoten Genen.Nach der Synthese der Prä-mRNS im Zellkern (Transkription) falten spezielle Enzyme die Prä-mRNS, schneiden die Exons (grün) aus der mRNS heraus und setzen sie zu einer kürzeren, reifen mRNS zusammen (Ligation). Dieser komplexe Vorgang wird von großen Protein-Nukleinsäurepartikeln (Spleicosomen) katalysiert. Die reife mRNS wird aus dem Zellkern ins Cytoplasma transportiert und dient dort am Ribosom als Vorlage für die Proteinsynthese. Die im Zellkern verbleibenden Introns (gelb) werden zu einzelnen Nukleotiden abgebaut,welche wieder zur mRNS-Synthese zur Verfügung stehen.Durch diesen Genaufbau ist es denkbar, dass verschiedene Exons in einem Evolutionsprozess unterschiedlich kombiniert werden.Diese Hypothese wird in IV.9.3.2 besprochen. Manche Introns besitzen auch enzymatische Aktivität („Ribozyme“),was Anlass zu Spekulationen über eine frühe „RNS-Welt“ gab (vgl. IV.7.7).
	Abb. 9.3	Duplikation eines Retrotransposons.Diese DNS-Stücke werden wie normale Proteine von der RNS-Polymerase transkribiert.Die erzeugte mRNS wird aber nur gelegentlich in Proteine übersetzt. In der Regel wird sie durch das Enzym Reverse Transkriptase wieder in DNS umgeschrieben. Diese wird dann von dem Enzym Integrase in die chromosomale DNS eingebaut.Geschieht dies an einer Stelle, die eine regulative Funktion hat (beispielsweise an einem Promotor), dann kann diese verändert werden. Retrotransposons tragen das Gen für die Reverse Transkriptase selbst.
	Abb. 9.4	Aus einem Gen können durch alternatives Spleißen mehrere Proteinvarianten hergestellt werden.Dabei werden die Exons in verschiedenen Kombinationen zu reifen RNSMolekülen zusammengestellt. Zwei mögliche Kombinationen sind gezeigt. Genau aufeinander abgestimmte Exons können so wie aus einem Baukasten aneinandergefügt werden.
	Abb. 9.5	Vermuteter Stammbaum der Tiere.Vertreter aus der Gruppe der Lochotrophozoa (z.B.Vielborster) und der Deuterostomia (z. B.Mensch) haben sehr viele und einander sehr ähnliche Introns.Dagegen haben die Fadenwürmer und Insekten sehr wenige Introns. Daraus muss man schließen, dass bereits der postulierte frühe Vorfahr (Pfeil) über eine sehr komplexe Exon-Intron-Struktur seiner Gene verfügte.
	Abb. 9.6	Verschiedene Arten der Punktmutationen. Synonyme (stille) Mutationen: Die Base verändert sich, aber die Aminosäure nicht.Dies hängt mit dem degenerierten genetischen Code zusammen: verschiedene Tripletts können für die gleiche Aminosäure codieren. Transition: Ein Purin (A oder G) bzw. Pyrimidin (C oder T) geht jeweils in die andere Base des gleichen chemischen Typs über (vgl. Abb. 8.1).Dies ist der häufigste Mutationstyp. Transversion: Ein Purin geht in ein sterisch anderes Pyrimidin über oder umgekehrt. Dies ist wesentlich seltener als eine Transition, weil die Reparaturmechanismen der Zelle diese Wechsel besser erkennen und korrigieren als Transitionen. Bei Leserastermutationen werden ein, zwei, vier (oder eine andere, nicht durch 3 teilbare Anzahl von Basen) eingefügt oder herausgenommen. Dadurch verändern sich alle folgenden Tripletts und codieren in den meisten Fällen für eine andere Aminosäure. Die Folge von Leserastermutationen ist oft der komplette Verlust der genetischen Information. Stoppmutation: Ein Triplett wird zu einem Stoppcodon, obwohl es vorher eine Aminosäure codierte. Transitionen und Transversionen können alle hier genannten Wirkungen haben, auch wenn hier nicht alle diese Fälle angeführt sind.
	Abb. 9.7	Fünf wichtige Chromosomenmutationen. Die mit Buchstaben und Farben markierten DNS-Abschnitte sind entweder im Lichtmikroskop sichtbare oder molekularbiologisch bestimmbare Chromosomenabschnitte unterschiedlichster Größe,welche umgestellt werden können.Die Mechanismen ähneln einander oft.Von besonderer Bedeutung für Evolutionsvorgänge sind Duplikation und Insertion.Dabei kann auch artfremde DNS eingefügt werden (horizontaler Gentransfer).
	Abb. 9.8	Der sexuelle Rekombinationsprozess bei diploiden Lebewesen.Diploide Zellen besitzen zwei Kopien von jedem Gen,welches nicht auf den nur einfach vorhandenen Geschlechtschromosomen codiert ist.Diese Kopien können in ihrer Sequenz identisch (gleiches Allel) oder unterschiedlich (verschiedene Allele) sein.Die Zahl der verschiedenen Allele für einen bestimmten Locus (Genort) ist von der Geschichte der Population und verschiedenen populationsgenetischen Parametern abhängig. Im Bild wird nur die Rekombination der Allele A und B betrachtet. Sind beide in einer Zelle vorhanden (heterozygoter Zustand), so überlagert sich ihre Wirkung zum (hier) grauen Phänotyp, ist jedoch nur eines in doppelter Ausführung vorhanden (homozygoter Zustand), so bestimmt es den Phänotyp allein (weiß/schwarz). Es wurde vereinfachend angenommen, dass der Phänotyp (hier: die Farbe) nur von einem Locus codiert wird. In diesem Fall können aus solchen Kreuzungsexperimenten die Mendelschen Regeln abgeleitet werden. Sehr häufig wird ein Merkmal jedoch von vielen Genorten beeinflusst.Der molekulare Mechanismus der Rekombination ist komplex und bisher nicht vollständig verstanden.
	Abb. 9.9	Deterministische Fixierung eines Alles durch Selektion A Selektion eines neuen Allels A mit einem schwach erhöhten Selektionswert.Das mit 1% Häufigkeit neu in eine Population eingeführte dominante Allel A besitze gegenüber dem rezessiven Allel a einen relativen Selektionsvorteil s = 0,01.Träger der homozygot rezessiven Genkombination aa haben also eine relative Fitness von 99%. B Selektion eines neuen Allels mit einem sehr starken Selektionsvorteil s = 0,8. Die der Rechnung zugrundeliegenden Formeln finden sich in RIDLEY (2003). Sie setzen voraus, dass die Population so groß ist, dass Gendrift in der eingewanderten Gruppe mit dem neuen Allel keine große Rolle mehr spielt.
	Abb. 9.10	Fixierung von Mutationen in diploiden Populationen durch Gendrift (= neutrale Evolution) nach KIMURA (1983).Die einzelnen Kurven zeigen mögliche Entwicklungen von Allelhäufigkeiten für verschiedene Gene mit neuen Mutationen (Pfeile) durch Gendrift.Die blauen Kurven veranschaulichen die große Mehrheit der selektionsneutralen Allelhäufigkeitsentwicklungen: Sie entstehen und vergehen, ohne fixiert zu werden.Die Allele mit den roten Kurven wurden fixiert, d.h. es gibt keine Individuen mehr ohne sie in der betrachteten Population. In großen Populationen (oben) entsteht eine bestimmte Mutation vergleichsweise oft (viele Pfeile); sie kann allerdings auch entsprechend oft verdrängt werden und braucht bis zu ihrer Fixierung 4Ne Generationen (wenn diese Mutation auch wirklich fixiert wird).Dieser Prozess (Entstehung und Fixierung) wiederholt sich alle 1/μ Generationen,wenn es sich um wirklich neutrale Mutationen handelt. In kleinen Populationen (unten) dauert es nicht so lange, bis ein zur Fixierung kommendes Allel auch tatsächlich fixiert ist (schnell wirkende Drift).Da jedoch eine bestimmte (gesuchte) neutrale Mutation in kleinen Populationen entsprechend seltener auftritt (wenige Pfeile), ist die neutrale Evolutionsrate (Freqfix) für dieses bestimmte Allel insgesamt nicht schneller als in einer großen Population.Die grünen Linien deuten an, welche Zeiten zusammenfallen.
	Abb. 9.11	Replikatest nach LEDERBERG.Mit diesem berühmten Experiment konnte Joshua LEDERBERG zeigen, dass Mutationen in Bakterien nicht gerichtet, sondern zufällig auftreten. Wenn ein Bakterium auf eine Agarplatte mit einem Antibiotikum gebracht wird (C), dann stellt man regelmäßig einzelne resistente Individuen fest, die auch in Gegenwart des Antibiotikums zu Kolonien heranwachsen können (D).Wird die Resistenz durch das Gift erst ausgelöst oder war sie schon in diesen Individuen vorhanden, ehe der Transfer auf die gifthaltige Platte erfolgte? Das Ergebnis des Replikatests zeigt eindeutig, dass die zweite Hypothese zutrifft,weil die resistenten Kolonien exakt an der gleichen Stelle der beiden parallelen bestempelten Platten liegen. Die Resistenz muss also schon auf der Mutterplatte (B) vorhanden gewesen sein.Wenn sie mit einer gewissen Häufigkeit durch das Antibiotikum erst ausgelöst worden wäre, würde man auf den beiden Platten resistente Kolonien an verschiedenen Stellen erwarten.
	Abb. 9.12	A Zellwandstruktur eines Bakteriums. Längsketten aus Zuckermolekülen sind durch Querbrücken aus Aminosäuren (Peptide) verbunden. Penicillin hemmt die Synthese der Peptidquerverbindungen. B Das Antibiotikum Penicillin kann durch das Enzym beta-Lactamase (= Penicillinase) am beta-Lactamring (rot) gespalten und damit unwirksam gemacht werden. R steht für verschiedene chemische Gruppen, durch die sich Penicilline unterscheiden. Die Gene für beta-Lactamasen werden häufig durch Plasmide übertragen.
	Abb. 9.13	Umsetzung von Acetamid und Propionamid durch das Bakterium Pseudomonas aeruginosa.Nach Abspaltung der Aminogruppe stehen NH4+ als Stickstoffquelle und Essigsäure bzw. Propionsäure als Kohlenstoffquelle zur Verfügung.
	Abb. 9.14	Mutationen zur Erweiterung der Verwertung von Amiden. (Nach KÄMPFE 1980, verändert)
	Abb. 9.15	Genvervielfältigung in Anwesenheit steigender Chloramphenicol-Konzentrationen (CM). CAT: Chloramphenicol-Acetyltransferase, ein Enzym, welches Chloramphenicol „entgiftet“. Bei Abnahme der Chloramphenicol-Konzentration wird die Genvervielfältigung wieder rückgängig gemacht. Der Transferfaktor-Abschnitt enthält für die Genübertragung erforderliche Gene.
	Abb. 9.16	Zunahme an Fitness (schwarze Linie) und gleichzeitige Abnahme an generellen katabolischen Fähigkeiten von Escherichia coli in einem 20.000 Generationen währenden kontrollierten Evolutionsexperiment. (Nach LENSKI 2004)
	Abb. 9.17	Laktose wird durch die beta-Galaktosidase zu Glukose und Galaktose umgesetzt.
	Abb. 9.18	Aufnahme eines Plasmids von einer Empfängerzelle (Transformation).Das Plasmid befindet sich in diesem Fall frei im Wachstumsmedium (z.B. im Boden oder im menschlichen Darm), wohin es z.B. durch die Auflösung (Lyse) anderer Bakterienzellen gelangt sein kann. In diesem Beispiel trägt das Plasmid ein beta-Galaktosidasegen (lac) sowie ein Antibiotikaresistenzgen (amp) mitsamt Regulatorgenen (P = Promotor, O = Operator,T = Terminator; die Pfeile geben die Transkriptionsrichtung an). ori = Origin of replication, eine Sequenz, die für die Verdopplung des Plasmids notwendig ist. amp codiert für eine Ampicillinase, welche das Antibiotikum Ampicillin (ein Penicillinabkömmling) abbauen kann. amps = ampicillinsensitiv, ampr = ampicillinresistent. Im Vergleich zur chromosomalen DNS des Bakteriums ist das Plasmid sehr stark vergrößert gezeichnet.
	Abb. 9.19	Elektronenmikroskopische Aufnahme eines Bakteriophagen, welcher den Krankheitserreger Listeria monocytogenes befällt.Dieser Bakteriophage besteht aus einem ikosaedrischen Kopf und einem langen Schwanz. Am Ende des Phagenschwanzes befinden sich Rezeptoren, welche die Oberfläche der Wirtszelle erkennen. A Bakteriophage mit nicht kontrahiertem Schwanz,Maßstab: 100 nm. B Bei der Injektion der Phagen-DNS in die Wirtszelle kontrahiert sich der Phagenschwanz. (Aus LOESSNER et al. 1994)
	Abb. 9.20	Veränderung des Phänotyps des Bakteriums Azotobacter vinelandii durch Aufnahme von Genen aus einem Bakteriophagen. Phagen-Wirt-Beziehung bei Azotobacter.Wird eine Bakterienzelle von einem Phagen infiziert, so hat das eine der folgenden beiden Konsequenzen: Entweder vermehren sich die Phagen in der Wirtszelle, bis diese platzt (Lyse) oder das Phagengenom verbleibt als extrachromosomale DNS in der Wirtszelle und bewirkt damit eine Konversion. Im zweiten Falle verändern sich die Eigenschaften des Wirtes, z. B. das Aussehen.Das Phagengenom kann jedoch weiter vermehrt werden und eine Lyse verursachen. Bei der Zellteilung des Wirtes kann der Phage verloren gehen.Dann fällt das Aussehen des Wirtes in seine ursprüngliche Form zurück. (Nach THOMPSON et al. 1980, verändert)
	Abb. 9.21	Beispiel für 3 Proteindomänen in räumlicher Darstellung. Eine Domäne ist ein ca. 150-200 Aminosäuren langer, funktionaler oder struktureller Abschnitt eines Proteins, der sich oft auch selbständig faltet. In manchen Fällen wird eine Domäne durch ein Exon codiert. Die ständig wachsende Anzahl von Proteinsequenzen und Proteinraumstrukturen hat es in letzter Zeit ermöglicht, die Anzahl der in der Natur verwirklichten „Proteindomänenfolds“ auf ca. 1000 abzuschätzen.Unter einem „Fold“ versteht man die charakteristische Faltung eines Teils der Aminosäuresequenz (einer Domäne) einer Polypeptidkette im Raum.Die Kürzel bezeichnen den Datensatz in der Proteinstruktur-Datenbank (vgl. Kasten S. 140). (Nach ORENGO et al. 1994)
	Abb. 9.22	Kombination von Genabschnitten durch ungleiches Crossing-over.Oben sind die beiden bereits duplizierten Gene A (codiert für ein lösliches Protein) und B (codiert für ein hydrophobes Membranprotein) dargestellt. Sie bestehen jeweils aus drei Exons (EA1 - EA3 und EB1 - EB3) und zwei Introns (IA1, IA2 und IB1, IB2). Das Exon EB1 codiere für eine hydrophobe Domäne. Das ungleiche Crossing-over muss irgendwo in den Introns IA1 und IB1 stattfinden. Als Ergebnis nach Herausschneiden der Introns und Translation sind zwei „neue“ Proteine entstanden, eines trägt statt einer hydrophoben Domäne eine hydrophile, während das andere eine hydrophobe Domäne erworben hat.
	Abb. 9.23	Bedingungen für erfolgreiches exon shuffling zur Erzeugung neuartiger Proteinfunktionen. Jede einzelne Bedingung tritt selten auf, ist aber durchaus in Einzelfällen zu erwarten. Das Zusammentreffen aller dieser selten vorkommenden Umstände ist allerdings sehr unwahrscheinlich.Dies müsste zudem innerhalb geologisch sehr kurzer Zeit in tausenden von Fällen aufgetreten sein.
	Abb. 9.24	Spleißosomen katalysieren den Vorgang, der Introns aus der mRNS herausschneidet. Die komplexe molekulare Maschine setzt sich an der unreifen mRNS zusammen, an welche 4-5 snRNPs (small nuclear Ribonukleoprotein particles = U1-U5) binden. Jedes einzelne snRNP besteht wiederum aus einem besonderen snRNS-Molekül und aus mehreren Proteinen. Zusätzlich zu den snRNPs spielen weitere Proteine beim Spleißvorgang eine Rolle. Ingesamt wirken über 50 Proteine und 4-5 snRNS-Moleküle beim Spleißen zusammen.Woher eine ursprüngliche, primitive Form des Spleißosoms kam und wie sie sich bildete, ist unbekannt.
	Abb. 9.26	Genduplikation und Stilllegung des duplizierten Gens. In verschiedenen Genomen hat man stillgelegte Gene mit Ähnlichkeiten zu funktionalen Genen gefunden, von denen man annimmt, dass sie durch Genduplikation entstanden sind. Sie werden als Pseudogene bezeichnet.Nach der Verdopplung eines Gens kann die Zelle ohne Verlust der ursprünglichen Funktion beliebige Veränderungen in der reprimierten Kopie verkraften.Weil das Gen nicht in ein Protein übersetzt wird, sind alle entstehenden Mutationen vorerst neutral.Nach einer Reihe von Mutationen könnte das Gen wieder angeschaltet werden und dann eine neue Funktion ausüben.
	Abb. 9.27	Schemazeichnung einer Bakterienzelle mit Rotationsmotor und Geißel.Das Feld am „Vorderende“ des Bakteriums bezeichnet einen Bereich der Cytoplasmamembran,welcher dicht mit Chemosensoren besetzt ist. Man hat dieses Chemosensorenfeld auch die „Nase“ des Bakteriums genannt. Von dort werden Steuersignale (Pfeile) an die Motoren übertragen, die ihrerseits die Flagellen in Rotation versetzen. Flagellen erzeugen durch Rotation den Vortrieb. (Nach MADDOCK & SHAPIRO (1993) und PARKINSON & BLAIR (1993), verändert)
	Abb. 9.28	Schemazeichnung der Struktur eines Escherichia coli-Bakterienmotors mit den Abkürzungen der verschiedenen Gene,welche den Motor aufbauen (A).Der Motor ist aus einer Geißel (= „Schiffsschraube“), einem Winkelstück, der Motorachse, zwei Lagern („Ring“) und der Antriebseinheit (Mot bzw.Motor-Proteine) aufgebaut. Die Abkürzungen der für die Steuerung verantwortlichen Proteine (Chemotaxis,„Switch“), die auch Bestandteil des Motors sind, sind ebenfalls angegeben.Die Proteine des Typ 3-Sekretionssystems sind für den Transport der außerhalb der Zelle liegenden Motorproteine notwendig. In B sind Regulationsproteine gezeigt,welche die Synthese der Motorkomponenten steuern.
	Abb. 9.29	Modell des Bakterienmotors. Oben:Winkelstück, Geißel und der schmale Ring, der beide Komponenten verbindet. Diese Teile ragen aus der Bakterienzelle hervor. Unten: Motorachse mit Lagern, Antriebseinheit und Steuerungsapparat. Der Motor ist in der äußeren Membran, der Zellwand und der Cytoplasmamembran verankert. (Nach www.nanonet.go.jp/english/mailmag/2004/011a.html) Movies zum Bakterienmotor gibt es unter www.npn.jst.go.jp/index.html
	Abb. 9.30	Notwendige Komponenten für einen hypothetischen, primitiven Bakterienrotationsmotor. Jede Komponente ist notwendig, damit eine erste selektionsfähige Struktur entsteht. Einzelheiten im Text.
	Abb. 9.31	Konzept der Basisfunktionszustände eines postulierten Evolutionsweges, veranschaulicht anhand der „Fitnesslandschaft“ (vgl. Abb. 6.5). Es handelt sich um eine sehr grobe Vereinfachung.Wenn jeweils nur eine der drei benötigten Mutationen auftritt, kommt es nicht zu einem funktionsfähigen Protein, der entsprechende Zustand wird also nicht positiv selektiert. Entweder wird er durch neutrale Mutation fixiert oder er verschwindet durch negative Selektion aus der Population.
	Abb. 9.32	Vergleich von Typ 3-Sekretionsapparat (rechts) und Bakterienmotor (links). Beide sind in der Zellhülle des Bakteriums befestigt. Der Sekretionsapparat eines Krankheitserregers injiziert Toxine in eine Zelle des Wirtes (oben gezeichnet). Nur ein Teil der Proteine des Bakterienmotors hat Ähnlichkeiten mit dem Sekretionsapparat. (Nach JOURNET et al. 2005)
	Abb. 9.33	Konstruktion einer beta-Lactamase-Aktivität (Sequenz evMBL8) aus einer präadaptierten Glyoxylasesequenz (GlyII). Unten ist eine natürliche b-Lactamasesequenz gezeigt (IMP-1). Fett gedruckt sind die vier Insertionen, mit rotem Pfeil ist die Stelle der C-terminalen Deletion markiert. Unterstrichen sind die 6 gezielt eingeführten Punktmutationen. Die Punkte bezeichnen Aminosäurereste, die für die Metallionen-Bindung zuständig sind. (Nach PARK et al. 2006)
	Abb. 9.34	Die durch rationales Protein-Design neu konstruierte Triosephosphat-Isomerase. A Katalysierte Reaktion. DHAP: Ausgangsprodukt Dihydroxyacetonphosphat, Enediol: Zwischenstufe, GAP: Endprodukt Glycerinaldehyd-3-Phosphat. B Stuktur des neuen katalytischen Zentrums; orange: das Substrat Dihydroxyacetonphosphat; rot: katalytische Aminosäurereste; blau: andere Aminosäurereste des katalytischen Zentrums. (Nach DWYER et al. 2004)
	Tab. 9.1	Größe des Genoms und geschätzte Zahl der Gene für verschiedene Lebewesen. (1 Mb = 1 Million Basenpaare). Die Zahl der Gene kann aus verschiedenen Gründen nicht ganz genau angegeben werden. (Aus verschiedenen Quellen zusammengestellt)
	Tab. 9.2	Abmessungen und biophysikalische Kenndaten des Rotationsmotors von E. coli. (Nach MACNAB 1996)
	Tab. 9.3	Vergleich der Zahl der Proteine beim Rotationsmotor von E.coli (a) und postulierteMinimalzahl von Proteinen eines hypothetischen, primitiven Motors (b).
		Aminosäurekette und Raumstruktur von Proteinen am Beispiel des Hämoglobins